Résumé On décrit une nouvelle méthode de dosage de l'hydroxylysine dans les protéines basée sur a) sa séparation d'avec la sérine par ionophorèse et b) le microdosage colorimétrique du formol auquel cet amino-acide donne naissance par oxydation periodique. Vingt-deux protéines ou mélanges de protéines ont été analysés par Van Slyke et par nous-même. Fait remarquable, les proportions de cet amino-acide n'atteignent 1% que dans le collagène et la gélatine qui en dérive. Les teneurs des autres protéines sont soit beaucoup plus faibles soit complètement nulles. Ni l'élastine ni les protéines sanguines (cheval) ou musculaires (rat), ni les protéines du lait (lactoglobuline, lactalbumine, caséine), ni l'ovalbumine ni la séricine n'en contiennent d'appréciables quantités. Quelques protéines végétales (,,aleuronate”, ,,protéine totale de l’avoine”, zéine) semblent en recéler de faibles proportions (0,2–0,5%) tandis que d'autres (gliadine, édestine, arachine, glycinine, papaine) en sont pratiquement dépourvues. The authors describe a new method for the quantitative determination of hydroxylysin in proteins, based on (a) the separation of oxylysin from serin by ionophoresis, and (b) colorimetric micro-determination of formol formed by the oxidation of this amino acid with periodic acid. Twenty-two proteins or protein mixtures were analyzed by Van Slyke and the present writers. It is remarkable that a 1% oxylysin content is only found in collagen and in the gelatin derived from it; in the other proteins the oxylysin content is either much lower or zero. Neither elastin, blood albumin (horse), muscle protein (rat), milk protein (lactoglobulin, lactalbumin, caseine), ovalbumin or sericin contain any appreciable quantities of oxylysin. Some vegetable proteins (,,aleuronate”, ,,oat whole” protein, zein) appear to contain a small quantity, while others (gliadin, edestin, arachin, glycinin, papain) are practically devoid of oxylysin. Zusammenfassung Die Verfasser beschreiben eine neue Methode zur Dosierung des Oxylysins in Proteinen. Diese Methode beruht a) auf Trennung des Oxylysins von Serin durch Ionophoresis und b) auf der kolorimetrischen Mikrobestimmung des Formols, das durch die Oxydation dieser Aminosäure mit Perjodsäure entsteht. Zweiundzwanzig Proteine bzw. Proteinmischungen wurden von van Slyke und von uns analysiert. Bemerkenswert ist, dass ein Gehalt von 1% Oxylysin nur in Kollagen und der daraus entstehenden Gelatine erreicht wird; bei den anderen Proteinen ist der Gehalt entweder viel geringer oder null. Elastin, Blutproteine (Pferd), Muskelproteine (Ratte), Milchproteine (Lactoglobulin, Lactalbumin, Casein), Ovalbumin und Sericin enthalten keine nennenswerten Mengen. Einige Pflanzenproteine (,,Aleuronat”, ,,Vollhaferprotein”, Zein) scheinen geringe Mengen (0,2–0,5%) zu enthalten, während andere (Gliadin, Edestin, Arachin, Glycinin, Papain) praktisch frei von Oxylysin sind.